Papers
Topics
Authors
Recent
Gemini 2.5 Flash
Gemini 2.5 Flash
157 tokens/sec
GPT-4o
8 tokens/sec
Gemini 2.5 Pro Pro
46 tokens/sec
o3 Pro
4 tokens/sec
GPT-4.1 Pro
38 tokens/sec
DeepSeek R1 via Azure Pro
28 tokens/sec
2000 character limit reached

Trade-offs and thermodynamics of energy-relay proofreading (2403.07626v1)

Published 12 Mar 2024 in cond-mat.stat-mech and physics.bio-ph

Abstract: Biological processes that are able to discriminate between different molecules consume energy and dissipate heat. They operate at different levels of fidelity and speed, and as a consequence there exist fundamental trade-offs between these quantities and the entropy production rate. Usually, the energy source required to operate in a high-fidelity regime comes from the consumption of external energetic molecules, e.g., GTP hydrolysis in protein translation . In this work, we study trade-offs between several kinetic and thermodynamic observables for Hopfield's energy-relay mechanism, which does not consume external molecules and is able to operate in depleted regions, at the cost of a higher error rate. The trade-offs are obtained both analytically and numerically via Pareto optimal fronts. We find that the scheme is able to operate in three distinct regimes: an energy relay regime, a mixed relay-Michaelis-Menten regime, and a Michaelis-Menten regime, depending on the kinetic and energetic parameters that tune transitions between states. The mixed regime features a dynamical phase transition in the error-entropy production Pareto trade-off, while the pure energy relay regime contains a region where this type of proofreading energetically outperforms standard kinetic proofreading.

Definition Search Book Streamline Icon: https://streamlinehq.com
References (32)
  1. J. J. Hopfield, PNAS 71, 4135 (1974).
  2. J. Ninio, Biochimie 57, 587 (1975).
  3. H. Qian, Biophys. J. 95, 10 (2008).
  4. J. Ninio, FEBS Lett. 196, 1 (1986).
  5. A. Cornish-Bowden and M. L. Cárdenas, J. Theor. Biol. 124, 1 (1987).
  6. J. Ninio, Biochimie 88, 963 (2006).
  7. J. J. Hopfield, PNAS 77, 5248 (1980).
  8. W. Radding and G. N. Phillips Jr., BioEssays 26, 422 (2004).
  9. J. E. Wilusz, WIREs RNA 6, 453 (2015).
  10. M. Ehrenberg and C. Blomberg, Biophys. J. 31, 333 (1980).
  11. A. Murugan, D. A. Huse, and S. Leibler, Phys. Rev. X 4, 021016 (2014).
  12. P. Sartori and S. Pigolotti, Phys. Rev. X 5, 041039 (2015).
  13. H. Boeger, Annu. Rev. Biochem. 91, 423 (2022).
  14. C. H. Bennett, Biosystems 11, 85 (1979).
  15. A. Murugan, D. A. Huse, and S. Leibler, PNAS 109, 12034 (2012).
  16. R. Rao and L. Peliti, J. Stat. Mech.: Theory Exp. 2015 (6), P06001.
  17. K. Banerjee, A. B. Kolomeisky, and O. A. Igoshin, PNAS 114, 5183 (2017).
  18. K. Banerjee, B. Das, and G. Gangopadhyay, J. Chem. Phys. 152, 111102 (2020).
  19. J. D. Mallory, A. B. Kolomeisky, and O. A. Igoshin, J. Phys. Chem. B 123, 4718 (2019).
  20. A. C. Barato and U. Seifert, Phys. Rev. Lett. 114, 158101 (2015).
  21. W. D. Piñeros and T. Tlusty, Phys. Rev. E 101, 022415 (2020).
  22. J. Berx and K. Proesmans, EPL 10.1209/0295-5075/ad2d14 (2024).
  23. M. A. Savageau, J. Theor. Biol. 93, 179 (1981).
  24. H. Qian, J. Phys. Chem. B 114, 16105 (2010).
  25. Q. Yu, A. B. Kolomeisky, and O. A. Igoshin, J. R. Soc. Interface 19, 20210883 (2022).
  26. D. Chiuchiu, S. Mondal, and S. Pigolotti, New J. Phys. 25, 043007 (2023).
  27. P. Sartori and S. Pigolotti, Phys. Rev. Lett. 110, 188101 (2013).
  28. Y.-M. Hou, IUBMB Life 62, 251 (2010).
  29. K. B. Gromadski and M. V. Rodnina, Mol. Cell 13, 191 (2004).
  30. M. V. Rodnina and W. Wintermeyer, TIBS 26, 124 (2001).
  31. A. Murugan and S. Vaikuntanathan, J. Stat. Phys. 162, 1183 (2016).
  32. A. P. Solon and J. M. Horowitz, Phys. Rev. Lett. 120, 180605 (2018).

Summary

We haven't generated a summary for this paper yet.

X Twitter Logo Streamline Icon: https://streamlinehq.com